Naturaleza y secreción de la exoglucanasa de Cándida Albicans y análisis de la función del propéptido en su homóloga de S. Cerevisiae
- LUNAS ARIAS, JUAN PEDRO
- Germán Larriba Calle Director
Universidade de defensa: Universidad de Extremadura
Ano de defensa: 1994
- Mariano Gallo Fernández Presidente/a
- Rosario Cueva Noval Secretario/a
- M. Paz Suarez Rendueles Vogal
- Fernando Laborda Rodriguez Vogal
- Ángel Domínguez Olavarri Vogal
Tipo: Tese
Resumo
LAS EXOGLUCANASAS DE LAS CEPAS 1001 Y 3153 DE C.ALBICANS SE PURIFICARON A HOMOGENEIDAD EN UNA ETAPA, MEDIANTE CROMATOGRAFIA EN SEPHACRYL S.200. ESTOS ENZIMAS SON SIMILARES A LA EXOGLUCANASA DE S.CEREVISIAE, EN BASE A COMPOSICION DE AMINOACIDOS, SECUENCIA AMINOTERMINAL E INMUNORREACTIVIDAD CRUZADA Y PUEDEN SER UTILIZADOS COMO RELOJES MOLECULARES PARA ESTABLECER RELACIONES FILOGENETICAS EN LEVADURAS. SE HA CLONADO UN GEN QUE EXPRESA UNA ACTIVIDAD HOMOLOGA A KEX 2 Y QUE ESTA IMPLICADO EN EL PROCESAMIENTO DE ESTA GLUCANASA. ESTUDIOS DE MUTAGENESIS DIRIGIDA EN LOS SITIOS DE PROCESAMIENTO POR KEX 2 Y OTRA PROTEASA QUE CORTA TRAS UN PAR DE RESIDUOS GLU DEL PROPEPTIDO DE LA EXOGLUCANASA DE S.CEREVISIAE PERMITIERON SECUENCIAR EL PROPEPTIDO ENTERO, DETERMINAR EL SITIO DE PROCESAMIENTO DEL PEPTIDO SEÑAL ASI COMO DOS SITIOS DE CORTE PARA LA DIPEPTIDIL AMINOPEPTIDASA A.