Estudio de la funcion de chs2p en la citoquinesis de schizosaccharomyces pombe

Abstract

La proteína Chs2p de la levadura de fisión Schizosaccharomyces pombe es una proteína integral de membrana con similitud a enzimas Quitín Sintasas (que llevan a cabo la síntesis de quitina) de otros hongos y levaduras. En particular presenta similitud con la proteína Chs2 de Saccharomyces cerevisiae, implicada en la síntesis de quitina del septo primario que se forma entre la célula madre y la hija durante la citoquinesis. A pesar de carecer de actividad catalítica Quitín Sintasa, la proteína Chs2p de S.pombe parece ejercer un papel estructural en la citoquinesis de este organismo. La proteína Chs2p se localiza en la zona de división celular, formando un anillo que se contrae precediendo a la síntesis del septo. Su localización depende del sistema general de secreción polarizada, de la existencia de un anillo de actomiosina funcional y de la señal proporcionada por el complejo SIN, que promueve el inicio de la septación. El gen chs2+ está relacionado funcionalmente con diversos componentes del anillo contráctil con los que presenta interacción génica. Uno de esos componentes es Myo3p, una de las miosinas de tipo II presentes en el anillo contráctil de esta levadura. Además, Chs2p, una proteína integral de membrana, presenta interacción física con esta proteína, Myo3p, por lo que constituye un punto de anclaje del anillo contráctil a la membrana. Finalmente, Chs2p participa en el mantenimiento de la integridad del anillo de actomiosina durante las etapas finales del proceso de contracción del mismo, ya que mutantes de deleción del gen chs2+ presentan fragmentaciones parciales de dicho anillo durante la contracción.